氨基酸噬菌体

第一个被发现的氨基酸是在1806年,由法国化学家在芦笋里面分离出了天冬氨酸,而后陆续有几个氨基酸被单独发现,而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白,得到了很多种不同的氨基酸,就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸，到1940年已发现自然界中有20种左右的氨基酸。

1806年首次农博菌社，农博菌社噬菌体，夏农生物，济宁市夏农生物科技有限公司，夏农生物噬菌体，农博菌社生物科技有限公司，农用噬菌体，噬菌体，农博菌社，农博菌社噬菌体，夏农生物，济宁市夏农生物科技有限公司，夏农生物噬菌体，农博菌社生物科技有限公司，农用噬菌体，噬菌体，农博菌社生物科技有限公司官方网站18863761836发现天门冬氨酸,1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸,1940年代，人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是 Drech-sel 于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。

世界上最早从事氨基酸工业化生产的是日本味之素公司的创造人菊地重雄。菊地20世纪40年代初在实验室中偶然发现:在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物。该物质具有强烈鲜味，分析结果表明它是谷氨酸的一种钠盐。菊地重雄最后终于找到一种工业化生产味之素的新途径即利用小麦粉加工淀粉后剩下的 "面筋"为原料，首先用盐酸将其水解得到谷氨酸，然后加入纯碱中和即可得到食品级的谷氨酸钠。谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。

此后，科学家利用蛋白质水解法可将羽毛、人发、猪血等原料水解成为氨基酸，但这些氨基酸多为"DL混合型氨基酸"其拆分十分困难。

在60年代确立的工业微生物发酵法使氨基酸工业开始起飞。此后许多种常用氨基酸品种(其中包括:谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等)均可利用微生物发酵法生产，从而使其产量大增，成本大为下降。

氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。

(1) 色泽和颜色 各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。

(2) 熔点 氨基酸结晶的熔点较高，一般在200~300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。

(3)溶解度 绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

(4) 味感 氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D一型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L一型氨基酸。

(5)紫外吸收特性 各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280hm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。

氨基酸氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr--AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区(<220nm)均有光吸收，在紫外区(近紫外区)(220nm~300nm)只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯-比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

1. 氨基的反应酰化反应:与亚硝酸反应:与醛反应:磺酰化反应:与DNFB反应:成盐反应:

2. 羧基的反应氨基酸的羧基和其他有机酸一样，在一定条件下可以发生酰化、成酯、脱羧和成盐反应。酰化反应:成酯反应:脱羧反应:成盐反应:

3. 水合茚三酮反应(ninhydrin reaction)α-氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中共热，反应后经失水脱羧生成氨基茚三酮，再与水合茚三酮反应生成紫红色，最终为蓝色物质。这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。

酸碱

1、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3缬氨酸离子和能接受质子的COO负离子，因此氨基酸是两性电解质。[1]

氨基酸的等电点:氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。

当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。

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各种氨基酸由于其组成和结构的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0~6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58~10.8。带电颗粒在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳(eIectrophoresis，EP)。由于各种氨基酸的相对分子质量和.pI不同，在相同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质(滤纸或凝胶)中央，调节溶液的pH至6.02(为缓冲溶液)时，此时天冬氨酸(pI=2.98)带负电荷，在电场中向正极移动，而精氨酸(pI=10.76)带正电荷，向负极移动 。

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2、解离常数